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Veuillez utiliser cette adresse pour citer ce document : http://repositorio.unb.br/handle/10482/57356
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Titre: Prospecção de segmentos proteicos membrano-ativos dependentes de pH encriptados no proteoma humano
Auteur(s): Resende, João Gabriel Teixeira Lara
Orientador(es):: Brand, Guilherme Dotto
Date de publication: 3-nov-2026
Référence bibliographique: RESENDE, João Gabriel Teixeira Lara. Prospecção de segmentos proteicos membrano-ativos dependentes de pH encriptados no proteoma humano. 2025. 134 f., il. Dissertação (Mestrado em Química) — Universidade de Brasília, Brasília, 2025.
Résumé: Peptídeos membrano-ativos são classificados em três grandes famílias: peptídeos penetradores de células (CPPs), amiloides e peptídeos antimicrobianos (AMPs). Embora muitos desses peptídeos apresentem cargas positivas, as famílias de peptídeos membrano-ativos com cargas negativas despertam interesse especial. Um exemplo notável é o pHLIP, conhecido por sua capacidade de atuar seletivamente em ambientes ácidos, como os encontrados em tumores. Inspirados por esses estudos, buscou-se identificar peptídeos sensíveis ao pH no proteoma humano, utilizando o software Kamal para filtrar sequências com características aniônicas e anfifílicas, capazes de se estruturar em α-hélice. Dessa forma, foram desenvolvidos os peptídeos intragênicos aniônicos de entrega (HsIDPs), em alusão aos HsIAPs, previamente estudados pelo grupo de pesquisa do laboratório. Esses peptídeos foram investigados quanto às suas interações com membranas por meio de ensaios de dicroísmo circular, utilizando vesículas de DMPC e DMPC/DMPG 2:1 (m/m), em diferentes valores de pH. O peptídeo HsIDP1, o primeiro a ser sintetizado, demonstrou atividade dependente do pH, adquirindo estrutura secundária apenas em ambiente ácido e na presença de vesículas aniônicas. Com o objetivo de aprofundar a compreensão dos efeitos das propriedades físico químicas na atividade desses peptídeos, duas gerações adicionais de HsIDPs foram sintetizadas, incluindo cinco novas sequências e dois análogos do HsIDP1. Os estudos com essas novas moléculas revelaram que a sensibilidade ao pH e a seletividade pela composição da membrana dependem de um delicado equilíbrio entre as características físico-químicas dos peptídeos. Dentre eles, o HsIDP1 e seus análogos HsIDP1.1 e HsIDP1.2 destacaram-se como promissores, exibindo formação de estrutura secundária de maneira dependente do pH e de forma diferencial em vesículas de DMPC/DMPG. Esses peptídeos serão submetidos a ensaios com células tumorais para avaliação de sua atividade in vitro. Por fim, os resultados obtidos demonstram que o proteoma humano é uma fonte viável de peptídeos sensíveis ao pH e seletivos a membranas aniônicas.
Abstract: Membrane-active peptides are classified into three major families: cell-penetrating peptides (CPPs), amyloids, and antimicrobial peptides (AMPs). Although many of these peptides exhibit positive charges, membrane-active peptide families with negative charges are of particular interest. A notable example is pHLIP, known for its ability to act selectively in acidic environments, such as those found in tumors. Inspired by these studies, we sought to identify pH-sensitive peptides in the human proteome using the Kamal software to filter sequences with anionic and amphiphilic characteristics capable of forming α-helical structures. From this approach, anionic intragenic delivery peptides (HsIDPs) were developed, a nomenclature that references HsIAPs, previously studied by the laboratory's research group. These peptides were investigated for their interactions with membranes through circular dichroism assays using DMPC and DMPC/DMPG 2:1 (m/m), at different pH values. HsIDP1, the first peptide to be synthesized, demonstrated pH-dependent activity, acquiring secondary structure only in acidic conditions and in the presence of anionic vesicles. To further understand the effects of physicochemical properties on the activity of these peptides, two additional generations of HsIDPs were synthesized, including five new sequences and two analogs of HsIDP1. Studies with these new molecules revealed that pH sensitivity and selectivity for membrane composition depend on a delicate balance between the physicochemical characteristics of the peptides. Among them, HsIDP1 and its analogs HsIDP1.1 and HsIDP1.2 stood out as promising, exhibiting pH-dependent secondary structure formation and differential behavior in DMPC/DMPG vesicles. These peptides will be subjected to assays with tumor cells to evaluate their in vitro activity. In conclusion, the results demonstrate that the human proteome is a viable source of pH-sensitive peptides selective for anionic membranes.
metadata.dc.description.unidade: Instituto de Química (IQ)
Description: Dissertação (mestrado) — Universidade de Brasília, Instituto de Química, Programa de Pós-Graduação em Química, 2025.
metadata.dc.description.ppg: Programa de Pós-Graduação em Química
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Agência financiadora: Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior – Brasil (CAPES)
Collection(s) :Teses, dissertações e produtos pós-doutorado

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